2 / 2023 // LEOPOLDINA / NEWSLETTER 7
NEUE MITGLIEDER KLASSE II – LEBENSWISSENSCHAFTEN
Im April erhielten die 2019 , 2020 , 2021 und 2022 neu zugewählten Mitglieder der Klasse II – Lebenswissenschaften ihre Urkunden . Auf dem Foto Leopoldina-Präsident Gerald Haug ML ( vorn Mitte ) sowie die neuen Mitglieder ( v . l . n . r .): Anna Köttgen ML , Jörn Piel ML , Tina Romeis ML , Michael Boutros ML , Andreas Peschel ML , Patrick Baeuerle ML , Kai-Uwe Eckardt ML , Hans-Georg Rammensee ML , Robert Grosse ML , Charlotte Förster ML , Sonja-Verena Albers ML , Claudia Höbartner ML , Ulrich Technau ML , Katalin Karikó ML , Ivo Feußner ML , Johannes Hermann ML , Christian Fankhauser ML und Wulf Amelung ML .
Foto : Markus Scholz | Leopoldina
Franz-Ulrich Hartl mit Schleiden-Medaille geehrt
Ehrung der Leopoldina für fundamentale Erkenntnisse zu Funktion und Wirkung von Chaperonen
Der Biochemiker Franz-Ulrich Hartl ML ist mit der Schleiden-Medaille der Nationalen Akademie der Wissenschaften geehrt worden . Die Auszeichnung erhielt der Geschäftsführende Direktor des Max‐Planck‐ Instituts für Biochemie in Martinsried für seine Arbeiten zur Aufklärung der Funktion der Chaperone .
Chaperone sind eine Klasse von Proteinen , die auch Hitzeschockproteine genannt werden . Sie wirken wie molekulare „ Anstandsdamen “ der Zelle . Das heißt , sie helfen anderen Proteinen bei der korrekten Faltung , wenn diese beispielsweise Fieber oder Stress ausgesetzt sind . Solche ungünstigen Bedingungen führen häufig zur Fehlfaltung . So sorgen Chaperone in der Augenlinse für ein klares , lichtdurchlässiges Proteingemisch . Versagt der Mechanismus , trübt sich die Linse ein . In der Folge erkranken Menschen am Grauen Star . „ Die Faltung von Proteinen ist der letzte Schritt bei der Informationsübertragung zu einem funktionierenden Molekül “, erläuterte Hartl
Franz-Ulrich Hartl spricht über Chaperone .
Foto : Markus Scholz | Leopoldina
in seinem Vortrag anlässlich der Preisverleihung .
Eine entscheidende Rolle spielt die Fehlfaltung beim Altern und bei der Entstehung altersbedingter Krankheiten . Mit seiner Forschungsgruppe untersucht Hartl den Einfluss der Chaperone auch bei neurodegenerativen Krankheiten wie Chorea Huntington und Morbus Parkinson . Im Labor wurde bereits gezeigt , dass
Chaperone „ die potenziell gefährlichen Verklumpungen von Proteinen rückgängig machen oder ihre Bildung verhindern können “.
Bevor Franz-Ulrich Hartl 2002 als Direktor an das Max-Plank-Institut für Biochemie in Martinsried berufen wurde , war er am Howard Hughes Medical Institute ( Chevy Chase / USA ) als Associate Investigator tätig . Mehrfach wurde er für seine Forschungsleistung ausgezeichnet , unter anderem 2002 mit dem Gottfried Wilhelm Leibniz-Preis und 2011 mit dem Lasker Award . Seit 2022 leitet er den Advanced Grant „ INSITUFOLD – In situ analysis of chaperone mediated protein folding and stability “ des Europäischen Forschungsrates . Seine Erkenntnisse über Chaperone und Proteinfaltung gehören heute zum Lehrstoff in der Biologie . Mitglied der Leopoldina ist Franz-Ulrich Hartl seit 2002 in der Sektion Genetik / Molekularbiologie und Zellbiologie . ■ OK
Schleiden-Medaille